Белки
1. Химический состав
C O H N иногда S, Fe, Cu, Zn, P гемоглобин Fe
казеин молока Р
2. Большая относительная молекулярная масса
Mr (уксусной кислоты) = 60 C2H4O2
Mr (гемоглобина) = С1864Н3021О576N465S21
Mr (миозина) =
Белок - макромолекула.
3. Белок - полимер.
Белок - высокомолекулярный непериодический полимер.
4. Мономер - аминокислота.
Функциональная группа АК:
СООН - карбоксильная группа
NH3 - аминогруппа
Различных АК - 20.
Белки чрезвычайно разнообразны, например, в организме человека их свыше 10 млн.
Разнообразие белков зависит от:
1. от числа аминокислот
2. от последовательности аминокислот
3. от состава аминокислоты
5. Образование дипептида:
 |
6. Структуры белка:
Первичная структура белка
Последовательность аминокислотных остатков определяет его (молекулы) первичную структуру. Нитевидная молекула. Поддерживают пептидные связи.
Вторичная структура белка
Полипептидная цепь, закрученная в спираль, образует вторичную структуру. Аминокислотные радикалы остаются снаружи, витки располагаются тесно. Между NH - на одном витке и СО-группой на другом витке образуется водородная связь. Из-за большого количества витков, водородные связи дают прочное соединение.
В: полипептидная спираль представляет собой достаточно прочную структуру.
Третичная структура белка
Полипептидная связь подвергается укладке, в результате чего возникает конфигурация, глобула. Эту структуру поддерживают гидрофобные связи, которые возникают между радикалами гидрофобных веществ. Эти связи слабее водородных. В воде, в клетке гидрофобные вещества отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Вода принуждает белковую молекулу принять определенную форму, упорядоченную структуру, и она становится биологически активной. Третичная структура не является высшей формой структурной организации белка. Ее поддерживают водородные связи, дисульфидные мостики.
Четвертичная структура белка
Соединение в пространстве нескольких глоб молекула гемоглобина = 4 глобулы, соединенные ионами Fe. Несколько полипептидных цепей соединены.
Белок будет живым, рабочим только во вторичной или третичной структуре
Денатурация белка - переход молекулы белка из третичной структуры во вторичную. В естественных условиях денатурация обратима. Если разрушается первичная структура, то денатурация необратима.
Физические свойства
- коллоидный раствор (альбумин куриного яйца + вода)
- казеин молока растворим в воде
- кератин шерсти нерастворим в воде
Химические свойства II и III структуры
- нагревание (разрыв связей, раскручивание)
- действие различных веществ на белки
- молоко + уксусная к-та ® творог, хлопья
- р-р белка + р-р CuSO4 ® осадок
Свойства первичной структуры
- ксантопротеиновая реакция
р-р белка + HNO3 конц. ® свертывание ® желтое окрашивание
- Биуретова реакция
р-р белка + щелочь + неск. кап. CuSO4 ® фиолетовое окрашивание
Функции белка:
1. Белок - строительный материал
Пр.: клеточная мембрана
2.
|
|
|
белок аминокислота
3. Белок - регулятор (гормоны)
Пр.: адреналин регулирует физиологические процессы
инсулин регулирует углеводный обмен
4. Белок - средство защиты (антитела)
Пр.: на проникновение в организм - особый вид лейкоцитов - лимфоциты, выделяют в кровь защитные белки, антитела, которые нейтрализуют бактерии.
5. Белок - источник энергии
Пр.: 1 гр. белка = 4,3 ккал
6. Транспортная функция
Пр.: гемоглобин присоединяет О2 и СО2 и переносит их
7. Двигательная функция
Пр.: миозин и актин - двигательные белки мышц
8. Сигнальная функция
Пр.: белки мембраны узнают определенные вещества. В поверхностную мембрану клетки встроены белки (молекулы) способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
